Влияние полилактидных раневых покрытий с про- и антиоксидантными компонентами на тиоловый гомеостаз и активность супероксиддисмутазы и каталазы у крыс с послойным дефектом кожи
Ключевые слова:
Раневые покрытия, послойный дефект кожи, таниновая кислота, перкарбонат натрия, антиоксиданты, полилактид.
Аннотация
Введение. Свободнорадикальные процессы являются неотъемлемой частью заживления ран, с одной стороны оказывая альтерирующее действие на собственные ткани, и с другой являясь важными регуляторами репаративных процессов. Использование адресной доставки прооксидантов и антиоксидантов в лечении ран открывает новые перспективы для улучшения исходов регенерации. В этой связи целью настоящего исследования явилось изучение влияния микрокамерных полилактидных раневых покрытий, обеспечивающих адресную доставку про- и антиоксидантных компонентов, на состояние ферментативного и неферментативного звеньев антиоксидантной защиты у крыс с послойным эксцизионным дефектом кожи.
Методика. Исследование проведено на 81 белой крысе, разделенных на пять групп: контрольную (n=9), сравненительную (n=18), три опытные (по n=18). У животных сравнительной и опытных групп оперативным путем создавалась модель кожной раны размером 10х10 мм. Животным опытной группы №1 дефект закрывался полилактидным микрокамерным раневым покрытием без активных компонентов. Крысам опытных групп №2 и 3 накладывалось аналогичное покрытие, микрокамеры которого были загружены таниновой кислотой и перкарбонатом натрия соответственно. Оценивались активность супероксиддисмутазы и каталазы, а так же концентрация тиоловых групп в сыворотке крови.
Результаты и выводы. Повреждение кожи вызывает изменения ферментативного и неферментативного звеньев актиоксидантной защиты. Применение микрокамерного раневого покрытия, загруженного таниновой кислотой, препятствует снижению концентрации тиоловых групп и повышению активности супероксиддисмутазы и каталазы. Применение микрокамерного раневого покрытия с перкарбонатом натрия способствует снижению активности супероксиддисмутазы, восстановлению концентрации тиоловых групп в сыворотке крови на поздних этапах репаративного процесса, но при этом практически не оказывает влияние на активность каталазы.
Таким образом, загрузка про- и антиоксидантных компонентов в микрокамерное полилактидное покрытие позволяет корректировать изменения тиолового статуса, активности супероксиддисмутазы и каталазы у крыс полнослойным дефектом кожи.
Скачивания
Данные скачивания пока недоступны.
Литература
Литература
(п.п. 2-3; 8-18; 21-31; 33-34 см. References)
1. Бобылев С.Н., Бурлакова Е.А., Ваган И.С., Васильев И.В., и др. М. Российский статистический ежегодник. 2022; 76: 691.
4. Кириязи Т.С., Ермаков А.В., Савкина А.А., Ленгерт Е.В., Степанова Т.В., Лойко Д.Д., Кузнецова Н.А., Иванов А.Н. Влияние микрокамерных раневых покрытиий на динаммику микроциркуляторных реакций в зоне полнослойного дефекта кожи у белых крыс. Регионарное кровообращение и микроциркуляция. 2022; 21(2): 43-50. doi:10.24884/1682-6655-2022-21-2-43-50
5. Иванов А.Н., Ермаков А.В., Ленгерт Е.В., Степанова Т.В., Савкина А.А., Кириязи Т.С. Раневое микрокамерное покрытие из полилактида и способ его получения. Патент №2023117375/04(037127); заявл. 30.06.2023. Решение о выдаче от 12.12.2023.
6. Муромцева Е.В., Сергацкий К.И., Никольский В.И., Шабров А.В., Альджабр М., Захаров А.Д. Лечение ран в зависимости от фазы раневого процесса. Известия высших учебных заведений. Поволжский регион. Медицинские науки. 2022; 3(63): 93-109.
19. Харечкина Е.С., Никифорова А.Б. Механизмы генерации активных форм кислорода при пермеабилизации митохондриальных мембран. Современные проблемы науки и образования. 2018; 4. doi:10.17513/spno.27719
20. Калинина Е.В., Чернов Н.Н., Новичкова М.Д. Роль глутатиона, глутатиотрансферазы и глутаредоксина в регуляции редокс-зависимых процессов. Biochemistry (Moscow). 2014; 79(13): 1562-1583.
32. Зиятдинова Г.К., Будников Х.К. Природные фенольные антиоксиданты в биоаналитической химии: современное состояние и перспективы развития. Russ chem rev. 2015; 84 (2): 194–224.
References
1. Bobylev S.N., Burlakova E.A., Vagan I.S., Vasiliev I.V., et al. M. Russian Statistical Yearbook. 2022; 76: 691. (In Russian)
2. Verdolino D.V., Thomason H.A., Fotticchia A, Cartmell S. Wound dressings: curbing inflammation in chronic wound healing. Emerg Top Life Sci. 2021 Oct 29; 5(4): 523-537.
3. Bi H., Feng T., Li B., Han Y. In vitro and in vivo comparison study of electrospun PLA and PLA/PVA/SA fiber membranes for wound healing. Polymers (Basel). 2020; 12 (4): 839.
4. Kiriiazi T.S., Ermakov A.V., Savkina A.A., Lengert E.V., Stepanova T.V., Loiko D.D., Kuznetsova N.A., Ivanov A.N. The microchamber wound coatings effect on the microcirculatory reactions dynamics in the full-thickness skin defect area in white rats. Regional blood circulation and microcirculation. 2022; 21(2): 43-50. doi:10.24884/1682-6655-2022-21-2-43-50 (In Russian)
5. Ivanov A.N., Ermakov A.V., Lengert E.V., Stepanova T.V, Savkina A.A., Kiriyazi T.S. Wound microchamber coating made of polylactide and method for its production. Patent 2023117375/04(037127), RF; 2023. (In Russian)
6. Muromtseva E.V., Sergatskiy K.I., Nikol'skiy V.I., Shabrov A.V., Al'dzhabr M., Zakharov A.D. Treatment of wounds depending on the phase of the wound process. News of higher educational institutions. Volga region. Medical Sciences. 2022; 3(63): 93-109. (In Russian)
7. Deng L., Du C., Song P., et al. The Role of Oxidative Stress and Antioxidants in Diabetic Wound Healing. Oxid Med Cell Longev. 2021: 8852759. Published 2021 Feb 4. doi:10.1155/2021/8852759
8. Fang K., Gu Q., Zeng M., Huang Z., Qiu H., Miao J. et al. Tannic acid-reinforced zwitterionic hydrogels with multi-functionalities for diabetic wound treatment. Journal of materials chemistry. B. 2022; 10(22): 4142–4152.
9. Zhu G., Wang Q., Lu S., Niu Y. Hydrogen Peroxide: A Potential Wound Therapeutic Target?. Med Princ Pract. 2017; 26(4): 301-308. doi:10.1159/000475501
10. Lewandowski L., Kepinska M., & Milnerowicz H. The copper-zinc superoxide dismutase activity in selected diseases. European journal of clinical investigation. 2019; 49(1): e13036. doi.org/10.1111/eci.13036
11. Nandi A., Yan L.J., Jana C.K., & Das N. Role of Catalase in Oxidative Stress- and Age-Associated Degenerative Diseases. Oxidative medicine and cellular longevity. 2019; 9613090. doi.org/10.1155/2019/9613090
12. Comini M.A. Measurement and meaning of cellular thiol: disufhide redox status. Free radical research. 2016; 50(2): 246–271. doi.org/10.3109/10715762.2015.1110241
13. Bertheloot D., Latz E. HMGB1, IL-1α, IL-33 and S100 proteins: dual-function alarmins. Cell Mol Immunol. 2017; 14(1): 43-64. doi:10.1038/cmi.2016.34
14. Shih C.P., Kuo C.Y., Lin Y.Y., et al. Inhibition of Cochlear HMGB1 Expression Attenuates Oxidative Stress and Inflammation in an Experimental Murine Model of Noise-Induced Hearing Loss. Cells. 2021; 10(4): 810. Published 2021 Apr 5. doi:10.3390/cells10040810
15. Antonucci S., Di Sante M., Tonolo .F, et al. The Determining Role of Mitochondrial Reactive Oxygen Species Generation and Monoamine Oxidase Activity in Doxorubicin-Induced Cardiotoxicity. Antioxid Redox Signal. 2021; 34(7): 531-550. doi:10.1089/ars.2019.7929
16. Filipovic M.R., Koppenol W.H. The Haber-Weiss reaction - The latest revival. Free Radic Biol Med. 2019; 145: 221-222. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2019.09.017
17. Valgimigli L. Lipid Peroxidation and Antioxidant Protection. Biomolecules. 2023; 13(9): 1291. Published 2023 Aug 24. doi:10.3390/biom13091291
18. Espindola K.M.M., Varela E.L.., de Albuquerque R.F.V., et al. Alpha-Lipoic Acid and Its Enantiomers Prevent Methemoglobin Formation and DNA Damage Induced by Dapsone Hydroxylamine: Molecular Mechanism and Antioxidant Action. Int J Mol Sci. 2022;.24(1):.57. Published 2022 Dec 21. doi:10.3390/ijms24010057
19. Kharechkina, Ekaterina & Nikiforova, A.B.. Mechanisms of reactive oxygen species production upon permeabilization of mitochondrial membranes. Modern Problems of Science and Education. 2018; 4. doi:10.17513/spno.27719. (In Russian)
20. Orfanopoulos M. Singlet Oxygen: Discovery, Chemistry, C60 -Sensitization. Photochemistry and photobiology. 2021; 97(6): 1182–1218. doi.org/10.1111/php.13486
21. Zhao H., Zhang R., Yan X., Fan K. Superoxide dismutase nanozymes: an emerging star for anti-oxidation. J Mater Chem B. 2021; 9(35): 6939-6957. Published 2021 Sep 15. doi:10.1039/d1tb00720c
22. Tokuda E., Marklund S.L., Furukawa Y. Prion-like Properties of Misfolded Cu/Zn-superoxide Dismutase in Amyotrophic Lateral Sclerosis: Update and Perspectives. Yakugaku Zasshi. 2019; 139(7): 1015-1019. doi:10.1248/yakushi.18-00165-5
23. Zelko I.N., Mariani T.J., Folz R.J. Superoxide dismutase multigene family: a comparison of the CuZn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2), and EC-SOD (SOD3) gene structures, evolution, and expression. Free radical biology & medicine. 2002; 33(3): 337–349. doi.org/10.1016/s0891-5849(02)00905-x
24. Zheng M., Liu Y., Zhang G., Yang Z., Xu W., Chen Q. The Applications and Mechanisms of Superoxide Dismutase in Medicine, Food, and Cosmetics. Antioxidants (Basel). 2023; 12(9): 1675. Published 2023 Aug 27. doi:10.3390/antiox12091675
25. Eleutherio E.C.A., Silva Magalhaes R.S., de Araujo Brasil A., Monteiro Neto J.R., de Holanda Paranhos L. SOD1, more than just an antioxidant. Arch Biochem Biophys. 2021; 697: 108701. doi:10.1016/j.abb.2020.108701
26. Hur J., Kang E.S., Hwang J.S., et al. Peroxisome proliferator-activated receptor-δ-mediated upregulation of catalase helps to reduce ultraviolet B-induced cellular injury in dermal fibroblasts. J Dermatol Sci. 2021; 103(3): 167-175. doi:10.1016/j.jdermsci.2021.08.003
27. Chakravarti R., Gupta K., Majors A., Ruple L., Aronica M., Stuehr D.J. Novel insights in mammalian catalase heme maturation: effect of NO and thioredoxin-1. Free Radic Biol Med. 2015; 82: 105-113. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2015.01.030
28. Oliveira P.V.S., Laurindo F.R.M. Implications of plasma thiol redox in disease. Clin Sci (Lond). 2018; 132(12): 1257-1280. Published 2018 Jun 21. doi:10.1042/CS20180157
29. Kalinina E.V., Chernov N.N., Novichkova M.D. Biochemistry (Moscow). Role of glutathione, glutathione transferase, and glutaredoxin in regulation of redox-dependent processes. 2014; 79(13): 1562-1583. (In Russian)
30. Fadilah N.I.M, Phang S.J., Kamaruzaman N., Salleh A, Zawani M, Sanyal A, Maarof M, Fauzi MB.Antioxidant Biomaterials in Cutaneous Wound Healing and Tissue Regeneration: A Critical Review. Antioxidants (Basel). 2023 Mar 23; 12(4): 787.
31. Cheng M, Hu L, Xu G, Pan P, Liu Q, Zhang Z, He Z, Wang C, Liu M, Chen L, Chen J. Tannic acid-based dual-network homogeneous hydrogel with antimicrobial and pro-healing properties for infected wound healing. Colloids Surf B Biointerfaces. 2023; Jul; 227: 113354.
32. Ziyatdinova G.K., Budnikov H.C. Natural phenolic antioxidants in bioanalytical chemistry: state of the art and prospects of development. Russian Chemical Reviews. 2015; 84 (2): 194–224. (In Russian).
33. Loo, A. E., Wong, Y. T., Ho, R., Wasser, M., Du, T., Ng, W. T., & Halliwell, B. Effects of hydrogen peroxide on wound healing in mice in relation to oxidative damage. PloS one. 2012; 7(11): e49215. doi:10.1371/journal.pone.0049215
34. Heck D.E., Shakarjian M, Kim H.D., Laskin J.D., Vetrano A.M. Mechanisms of oxidant generation by catalase. Ann N Y Acad Sci. 2010; 1203: 120-125. doi:10.1111/j.1749-6632.2010.05603.x
(п.п. 2-3; 8-18; 21-31; 33-34 см. References)
1. Бобылев С.Н., Бурлакова Е.А., Ваган И.С., Васильев И.В., и др. М. Российский статистический ежегодник. 2022; 76: 691.
4. Кириязи Т.С., Ермаков А.В., Савкина А.А., Ленгерт Е.В., Степанова Т.В., Лойко Д.Д., Кузнецова Н.А., Иванов А.Н. Влияние микрокамерных раневых покрытиий на динаммику микроциркуляторных реакций в зоне полнослойного дефекта кожи у белых крыс. Регионарное кровообращение и микроциркуляция. 2022; 21(2): 43-50. doi:10.24884/1682-6655-2022-21-2-43-50
5. Иванов А.Н., Ермаков А.В., Ленгерт Е.В., Степанова Т.В., Савкина А.А., Кириязи Т.С. Раневое микрокамерное покрытие из полилактида и способ его получения. Патент №2023117375/04(037127); заявл. 30.06.2023. Решение о выдаче от 12.12.2023.
6. Муромцева Е.В., Сергацкий К.И., Никольский В.И., Шабров А.В., Альджабр М., Захаров А.Д. Лечение ран в зависимости от фазы раневого процесса. Известия высших учебных заведений. Поволжский регион. Медицинские науки. 2022; 3(63): 93-109.
19. Харечкина Е.С., Никифорова А.Б. Механизмы генерации активных форм кислорода при пермеабилизации митохондриальных мембран. Современные проблемы науки и образования. 2018; 4. doi:10.17513/spno.27719
20. Калинина Е.В., Чернов Н.Н., Новичкова М.Д. Роль глутатиона, глутатиотрансферазы и глутаредоксина в регуляции редокс-зависимых процессов. Biochemistry (Moscow). 2014; 79(13): 1562-1583.
32. Зиятдинова Г.К., Будников Х.К. Природные фенольные антиоксиданты в биоаналитической химии: современное состояние и перспективы развития. Russ chem rev. 2015; 84 (2): 194–224.
References
1. Bobylev S.N., Burlakova E.A., Vagan I.S., Vasiliev I.V., et al. M. Russian Statistical Yearbook. 2022; 76: 691. (In Russian)
2. Verdolino D.V., Thomason H.A., Fotticchia A, Cartmell S. Wound dressings: curbing inflammation in chronic wound healing. Emerg Top Life Sci. 2021 Oct 29; 5(4): 523-537.
3. Bi H., Feng T., Li B., Han Y. In vitro and in vivo comparison study of electrospun PLA and PLA/PVA/SA fiber membranes for wound healing. Polymers (Basel). 2020; 12 (4): 839.
4. Kiriiazi T.S., Ermakov A.V., Savkina A.A., Lengert E.V., Stepanova T.V., Loiko D.D., Kuznetsova N.A., Ivanov A.N. The microchamber wound coatings effect on the microcirculatory reactions dynamics in the full-thickness skin defect area in white rats. Regional blood circulation and microcirculation. 2022; 21(2): 43-50. doi:10.24884/1682-6655-2022-21-2-43-50 (In Russian)
5. Ivanov A.N., Ermakov A.V., Lengert E.V., Stepanova T.V, Savkina A.A., Kiriyazi T.S. Wound microchamber coating made of polylactide and method for its production. Patent 2023117375/04(037127), RF; 2023. (In Russian)
6. Muromtseva E.V., Sergatskiy K.I., Nikol'skiy V.I., Shabrov A.V., Al'dzhabr M., Zakharov A.D. Treatment of wounds depending on the phase of the wound process. News of higher educational institutions. Volga region. Medical Sciences. 2022; 3(63): 93-109. (In Russian)
7. Deng L., Du C., Song P., et al. The Role of Oxidative Stress and Antioxidants in Diabetic Wound Healing. Oxid Med Cell Longev. 2021: 8852759. Published 2021 Feb 4. doi:10.1155/2021/8852759
8. Fang K., Gu Q., Zeng M., Huang Z., Qiu H., Miao J. et al. Tannic acid-reinforced zwitterionic hydrogels with multi-functionalities for diabetic wound treatment. Journal of materials chemistry. B. 2022; 10(22): 4142–4152.
9. Zhu G., Wang Q., Lu S., Niu Y. Hydrogen Peroxide: A Potential Wound Therapeutic Target?. Med Princ Pract. 2017; 26(4): 301-308. doi:10.1159/000475501
10. Lewandowski L., Kepinska M., & Milnerowicz H. The copper-zinc superoxide dismutase activity in selected diseases. European journal of clinical investigation. 2019; 49(1): e13036. doi.org/10.1111/eci.13036
11. Nandi A., Yan L.J., Jana C.K., & Das N. Role of Catalase in Oxidative Stress- and Age-Associated Degenerative Diseases. Oxidative medicine and cellular longevity. 2019; 9613090. doi.org/10.1155/2019/9613090
12. Comini M.A. Measurement and meaning of cellular thiol: disufhide redox status. Free radical research. 2016; 50(2): 246–271. doi.org/10.3109/10715762.2015.1110241
13. Bertheloot D., Latz E. HMGB1, IL-1α, IL-33 and S100 proteins: dual-function alarmins. Cell Mol Immunol. 2017; 14(1): 43-64. doi:10.1038/cmi.2016.34
14. Shih C.P., Kuo C.Y., Lin Y.Y., et al. Inhibition of Cochlear HMGB1 Expression Attenuates Oxidative Stress and Inflammation in an Experimental Murine Model of Noise-Induced Hearing Loss. Cells. 2021; 10(4): 810. Published 2021 Apr 5. doi:10.3390/cells10040810
15. Antonucci S., Di Sante M., Tonolo .F, et al. The Determining Role of Mitochondrial Reactive Oxygen Species Generation and Monoamine Oxidase Activity in Doxorubicin-Induced Cardiotoxicity. Antioxid Redox Signal. 2021; 34(7): 531-550. doi:10.1089/ars.2019.7929
16. Filipovic M.R., Koppenol W.H. The Haber-Weiss reaction - The latest revival. Free Radic Biol Med. 2019; 145: 221-222. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2019.09.017
17. Valgimigli L. Lipid Peroxidation and Antioxidant Protection. Biomolecules. 2023; 13(9): 1291. Published 2023 Aug 24. doi:10.3390/biom13091291
18. Espindola K.M.M., Varela E.L.., de Albuquerque R.F.V., et al. Alpha-Lipoic Acid and Its Enantiomers Prevent Methemoglobin Formation and DNA Damage Induced by Dapsone Hydroxylamine: Molecular Mechanism and Antioxidant Action. Int J Mol Sci. 2022;.24(1):.57. Published 2022 Dec 21. doi:10.3390/ijms24010057
19. Kharechkina, Ekaterina & Nikiforova, A.B.. Mechanisms of reactive oxygen species production upon permeabilization of mitochondrial membranes. Modern Problems of Science and Education. 2018; 4. doi:10.17513/spno.27719. (In Russian)
20. Orfanopoulos M. Singlet Oxygen: Discovery, Chemistry, C60 -Sensitization. Photochemistry and photobiology. 2021; 97(6): 1182–1218. doi.org/10.1111/php.13486
21. Zhao H., Zhang R., Yan X., Fan K. Superoxide dismutase nanozymes: an emerging star for anti-oxidation. J Mater Chem B. 2021; 9(35): 6939-6957. Published 2021 Sep 15. doi:10.1039/d1tb00720c
22. Tokuda E., Marklund S.L., Furukawa Y. Prion-like Properties of Misfolded Cu/Zn-superoxide Dismutase in Amyotrophic Lateral Sclerosis: Update and Perspectives. Yakugaku Zasshi. 2019; 139(7): 1015-1019. doi:10.1248/yakushi.18-00165-5
23. Zelko I.N., Mariani T.J., Folz R.J. Superoxide dismutase multigene family: a comparison of the CuZn-SOD (SOD1), Mn-SOD (SOD2), and EC-SOD (SOD3) gene structures, evolution, and expression. Free radical biology & medicine. 2002; 33(3): 337–349. doi.org/10.1016/s0891-5849(02)00905-x
24. Zheng M., Liu Y., Zhang G., Yang Z., Xu W., Chen Q. The Applications and Mechanisms of Superoxide Dismutase in Medicine, Food, and Cosmetics. Antioxidants (Basel). 2023; 12(9): 1675. Published 2023 Aug 27. doi:10.3390/antiox12091675
25. Eleutherio E.C.A., Silva Magalhaes R.S., de Araujo Brasil A., Monteiro Neto J.R., de Holanda Paranhos L. SOD1, more than just an antioxidant. Arch Biochem Biophys. 2021; 697: 108701. doi:10.1016/j.abb.2020.108701
26. Hur J., Kang E.S., Hwang J.S., et al. Peroxisome proliferator-activated receptor-δ-mediated upregulation of catalase helps to reduce ultraviolet B-induced cellular injury in dermal fibroblasts. J Dermatol Sci. 2021; 103(3): 167-175. doi:10.1016/j.jdermsci.2021.08.003
27. Chakravarti R., Gupta K., Majors A., Ruple L., Aronica M., Stuehr D.J. Novel insights in mammalian catalase heme maturation: effect of NO and thioredoxin-1. Free Radic Biol Med. 2015; 82: 105-113. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2015.01.030
28. Oliveira P.V.S., Laurindo F.R.M. Implications of plasma thiol redox in disease. Clin Sci (Lond). 2018; 132(12): 1257-1280. Published 2018 Jun 21. doi:10.1042/CS20180157
29. Kalinina E.V., Chernov N.N., Novichkova M.D. Biochemistry (Moscow). Role of glutathione, glutathione transferase, and glutaredoxin in regulation of redox-dependent processes. 2014; 79(13): 1562-1583. (In Russian)
30. Fadilah N.I.M, Phang S.J., Kamaruzaman N., Salleh A, Zawani M, Sanyal A, Maarof M, Fauzi MB.Antioxidant Biomaterials in Cutaneous Wound Healing and Tissue Regeneration: A Critical Review. Antioxidants (Basel). 2023 Mar 23; 12(4): 787.
31. Cheng M, Hu L, Xu G, Pan P, Liu Q, Zhang Z, He Z, Wang C, Liu M, Chen L, Chen J. Tannic acid-based dual-network homogeneous hydrogel with antimicrobial and pro-healing properties for infected wound healing. Colloids Surf B Biointerfaces. 2023; Jul; 227: 113354.
32. Ziyatdinova G.K., Budnikov H.C. Natural phenolic antioxidants in bioanalytical chemistry: state of the art and prospects of development. Russian Chemical Reviews. 2015; 84 (2): 194–224. (In Russian).
33. Loo, A. E., Wong, Y. T., Ho, R., Wasser, M., Du, T., Ng, W. T., & Halliwell, B. Effects of hydrogen peroxide on wound healing in mice in relation to oxidative damage. PloS one. 2012; 7(11): e49215. doi:10.1371/journal.pone.0049215
34. Heck D.E., Shakarjian M, Kim H.D., Laskin J.D., Vetrano A.M. Mechanisms of oxidant generation by catalase. Ann N Y Acad Sci. 2010; 1203: 120-125. doi:10.1111/j.1749-6632.2010.05603.x
Опубликован
2024-06-23
Как цитировать
Иванов А. Н., Сахань М. А., Ермаков А. В., Савкина А. А., Степанова Т. В., Никитина В. В., Ленгерт Е. В., Кириязи Т. С. Влияние полилактидных раневых покрытий с про- и антиоксидантными компонентами на тиоловый гомеостаз и активность супероксиддисмутазы и каталазы у крыс с послойным дефектом кожи // Патологическая физиология и экспериментальная терапия. 2024. Т. 68. № 2. С. 57–67.
Выпуск
Раздел
Оригинальные исследования
